Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены
двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО — NН
-.Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков
весьма просто: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот,
соединенных между собой пептидными связями. (-СO-NH)
  Углерод в пептидной связи соединяется с азотом. Пептидная связь между
аминокислотами образуется следующим образом: от карбоксильной группы
отсоединяется группа OH, а от аминогруппы соседней аминогруппы
отсоединяется атом водорода.
        H 2 N-C-COOH+ N-C-COOH= H 2 N-C-CO-NO-NH-C-COOH+H 2 O При этом
образуется молекула воды.
   Белки отличаются друг от друга
  последовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не
удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими
собственными белками, специфичными для данного вида.
  Составом аминокислот
  Количеством аминокислот
В настоящее время известно огромное число  белков  с  самыми  разнообразными
свойствами. Неоднократно делались попытки создать  классификацию  белков.  В
основе  одной  из  классификаций  лежит  растворимость  белков  в  различных
растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата  аммония,  были
названы альбуминами; белки же, которые в этом  растворе  выпадают  в  осадок
были названы глобулинами.
Кислотные свойства аминокислот определятся  карбоксильной  группой  (-СООН),
щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20  аминокислот  имеет  одинаковую
часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 –  COOH),  и  отличается  от  любой
другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.
Существуют:
    . Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные
      белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.
    . Сложные белки –  помимо  аминокислот  имеют  в  своём  составе  другие
      органические  соединения  (нуклеиновые  кислоты,  липиды,   углеводы),
      соединения фосфора, металлы. Имеют  сложные  названия  нуклеопротеиды,
      шикопротеиды и т. д.
Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.
Но разные  аминокислоты  могут  содержать  различные  радикалы  Молекулярная
масса  белков  колеблется  от  нескольких  тысяч  до  нескольких   миллионов
(большинство белков имеет молекулярную массу в  пределах  десятков  —  сотен
тысяч).
 Образование линейных молекул белков  происходит  в  результате  соединения
аминокислот  друг  с  другом.  Карбоксильная   группа   одной   аминокислоты
сближается с аминогруппой другой,  и  при  отщеплении  молекулы  воды  между
аминокислотными остатками возникает прочная  ковалентная  связь,  называемая
пептидной .
 Существует 4 структурных уровня строения белка.
 1)  первичная  структура  белка  имеет   определенную   последовательность
аминокислот  в  молекуле  белка.  Аминокислоты  соединяются  дру  с   другом
прочными пептидными связями.
 2) Вторичная структура белка образуется из первичной и имеет вид  спирали.
При этом образуется более слабая водородная связь.
 3) Третичная структура белка имеет вид шарика- глобулы. При этом возникает
еще более слабая дисульфидная связь.
 4) четвертичная  структура  белка  характерна  не  для  всех  белков.  Она
возникает в результате  соединения  нескольких  молекул  белка  с  третичной
структурой
 Под влиянием различных факторов в белке сначала  разрушается  дисульфидные
связи,  потом  водородные  ,   в   результате   чего   третичная   структура
превращается в о вторичную,  затем  в  первичную.  Этот  процесс  называется
денатурацией. Если  первичная  структура  не  повреждена-  процесс  обратим.
Процесс восстановления структур белка- ренатурация.
 У белков очень сложное строение и на данном  этапе  развития  науки  очень
сложно выявить структуру молекул белков.
 Первый белок,  у  которого  была  расшифрована  первичная  структура,  был
инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого  понадобилось  около  10  лет.
Синтез белков — очень  сложная  задача,  и  если  ее  решить,  то  возрастет
количество ресурсов для дальнейшего использования  их  в  технике,  медицине
и т.д.,  а  также  уже  возможен  биохимический  и   синтетический   способы
получения пищи.
 А.Н.  Несмеянов   провел   широкие   исследования   в   области   создания
микробиологической промышленности по  производству  искусственных  продуктов
питания. Практическое осуществление путей получения  такой  пищи  ведется  в
двух основных направлениях. Одно из них  основано  на  использовании  белков
растений, например сои,  а  второе  —  на  использовании  белков  продуктов,
полученных микробиологическим путем из нефти.
 .
 Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул,  тем  более
они убеждаются в исключительном значении  получаемых  данных  для  раскрытия
тайны  жизни.  Раскрытие  связи  между  структурой  и  функцией  в  белковых
веществах — вот краеугольный камень, на  котором  покоится  проникновение  в
самую  глубокую  сущность  жизненных  процессов,  вот  та  основа,   которая
послужит в будущем  исходным  рубежом  для  нового  качественного  скачка  в
развитии биологии и медицины.
  Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными
агентами,  управляющими  всеми   химическими   реакциями,   протекающими   в
организме.
    Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в
качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно
высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит почти
ни одна химическая реакция в живом организме. В каждой живой клетке
непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут
распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует
энергию, полученную вследствие окисления питательных веществ; продукты их
расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений.
Быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают катализаторы
(ускорители реакции) – ферменты.
    Почти все ферменты являются белками (но не все белки  –  ферменты!).  В
последние годы стало известно, что некоторые  молекулы  РНК  имеют  свойства
ферментов. Каждый фермент обеспечивает одну  или  несколько  реакций  одного
типа. Например, жиры  в  пищеварительном  тракте  (а  также  внутри  клетки)
расщепляется специальным  ферментом  –  липазой,  который  не  действует  на
полисахариды  (крахмал,  гликоген)  или  белки.  В  свою  очередь,  фермент,
расщепляющий крахмал или гликоген, -амилаза не  действует  на  жиры.  Каждая
молекула фермента способна осуществлять от нескольких  тысяч  до  нескольких
миллионов операций в минуту.  В  ходе  этих  операций  ферментный  белок  не
расходуется.  Он  соединяется  с  реагирующими   веществами,   ускоряет   их
превращения и выходит из реакции неизменным.
 Известно  более  2-х  тысяч  ферментов,   и   количество   их   продолжает
увеличиваться. Все ферменты условно разделены на шесть  групп  по  характеру
реакций, которые они катализируют перенос химических групп с одной  молекулы
на другую;
 Вторая  важнейшая  функция  белков  состоит  в  том,  что  они  определяют
механохимические  процессы  в  живых  организмах,   в   результате   которых
поступающая  с  пищей  химическая  энергия  непосредственно  превращается  в
необходимую для движения организма механическую энергию.
Третьей важной функцией белков является их использование в качестве
материала для построения важных составных частей организма, обладающих
достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых перегородок
внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая тканями мышц и
различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.
  Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкам относят ферритин —
железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян
кукурузы.
            Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны — биологически активные вещества, которые оказывают влияние на
обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или
отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов
является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Он
снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени
и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен
фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые
гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов
головного мозга.
 Белки являются необходимой составной частью продуктов питания.  Отсутствие
или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.
Белки входят в состав всех  живых  организмов,  но  особо  важную  роль  они
играют в животных организмах, которые состоят из тех или  иных  форм  белков
(мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).
   Растения синтезируют белки (и  их  составные  части  (-аминокислоты)  из
углекислого газа СО2 и воды Н2О  за  счет  фотосинтеза,  усваивая  остальные
элементы белков (азот N,  фосфор  Р,  серу  S,  железо  Fe,  магний  Mg)  из
растворимых солей, находящихся в почве.
Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их
базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты)
могут синтезироваться непосредственно животными организмами.
1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.
2. Качественные реакции на белок:
биуретовая реакция: фиолетовое  окрашивание  при  обработке  солями  меди  в
щелочной среде (дают все белки),
ксантопротеиновая    реакция:    желтое     окрашивание     при     действии
концентрированной азотной кислоты, переходящее  в  оранжевое  под  действием
аммиака (дают не все белки),
выпадение черного осадка (содержащего серу) при  добавлении  ацетата  свинца
(II), гидроксида натрия и нагревании.
1. Гидролиз белков —  при  нагревании  в  щелочном  или  кислом  растворе  с
  образованием аминокислот.